Enzimlerin çalışma şekli, bir reaksiyonu başlatmak için gereken aktivasyon enerjisini düşürmektir. Bu, vücuttaki reaksiyonlar için geçen süreyi azaltmak için yapılır.
Yiyecekleri sindirirken, besin maddesi moleküllerinin şeklini vücudun ihtiyaç duyduğu maddelere dönüştürmeye yardımcı olan protein formunda biyomoleküler maddeler vardır.
Örneğin şeker vücut için faydalı enerjiye dönüştürülür. Bu biyomoleküllere enzimler denir.
Enzimler metabolik süreçlere yardımcı olur. Bu nedenle insan vücudu için çok önemlidir.
Enzimlerin Tanımı ve İşlevi
Enzimler, organik bir kimyasal reaksiyonda katalizör (reaksiyon sürecini tamamen reaksiyona girmeden hızlandıran bileşikler) olarak işlev gören protein formundaki biyomoleküllerdir.
Enzimatik süreçteki substrat adı verilen ilk molekül, ürün adı verilen diğer moleküllere hızlandırılacaktır.
Enzimler genel olarak aşağıdaki işlevlere sahiptir:
- Kimyasal bir reaksiyonu hızlandırın veya yavaşlatın.
- Bir dizi farklı reaksiyonu aynı anda düzenleyen enzim, inaktif bir enzim adayı şeklinde sentezlenir, daha sonra doğru koşullar altında ortamda etkinleştirilir.
- substratla reaksiyona girmeyen enzimin doğası, organizmanın vücudundaki hızlandırılmış bir kimyasal reaksiyonda en yararlı olanıdır.
Enzimlerin Özellikleri
Aşağıdaki, bilmemiz gereken enzim özelliklerinin bir açıklamasıdır:
1. Biyokatalizör .
Katalizördür, yani enzim, reaksiyona girmeden kimyasal bir reaksiyonu hızlandıran katalitik bir bileşiktir. Enzimler organizmalardan gelirken, biyokatalizör olarak da bilinirler.
2. Isı ile şişirilebilir
Enzimler sıcaklıktan büyük ölçüde etkilenir. Enzimler, işlevlerini yerine getirmek için optimum sıcaklığa sahiptir.
Genellikle 37ºC sıcaklıkta. Aşırı sıcaklıklarda enzim çalışmasına zarar verebilir. İnaktif enzimler 10 C'nin altındaki sıcaklıklardadır, 60 C'nin üzerindeki sıcaklıklarda denatüre olurlar.
Metanojen grubu gibi çok uç bölgelerdeki antik bakteri grubu gibi bazı istisnalar vardır, 80 C'deki sıcaklıklarda çalışan enzimlere sahiptirler.
3. Spesifik olun
Enzimler, enzimin aktif tarafına bağlanabilen substratlara bağlanacaktır.
Enzimin belirli özellikleri ismin temelini oluşturur. Bu enzimin adı genellikle bağlanan substrat türünden veya gerçekleşen reaksiyonun türünden alınır.
Örneğin, bir polisakkarit (kompleks şeker) olan nişastayı daha basit şekerlere ayırmada rol oynayan bir enzim olan amilaz.
Ayrıca şunu okuyun: Reklam: Tanım, Özellikler, Amaçlar, Türler ve Örnekler4. pH'tan etkilenir
Bu enzim nötr bir atmosferde çalışır (6,5 - 7). Ancak bazı enzimler, Pepsinogen gibi asidik pH'ta veya Tripsin gibi alkalin pH'ta optimumdur.
5. İleri geri çalışın
Bileşik A'yı B'ye parçalayan enzimler ve enzimler reaksiyona yardımcı olur, bileşik A'dan bileşik B'yi oluşturur.
6. Reaksiyonun yönünü belirlemez
Tepkimenin nereye gideceğini belirleyen Enzimbukan'dır. Daha fazla ihtiyaç duyulan bileşik, kimyasal reaksiyonun yönündeki noktadır. Örneğin, vücut glikozdan yoksundur, rezerv şekeri (glikojen) parçalayabilir ve bunun tersi de geçerlidir.
7. Yalnızca küçük miktarlarda ihtiyaç duyulur
Katalizör olarak kullanılan miktarın çok fazla ihtiyacı yoktur. Bir enzim molekülü, molekül zarar görmediği sürece birçok kez çalışabilir.
8. Bir kolloiddir
Enzimler protein bileşenlerinden oluştuğu için enzimin özellikleri kolloidler olarak sınıflandırılır. Enzimler, çok büyük parçacıklar arası yüzeylere sahiptir, dolayısıyla faaliyet alanları da geniştir.
9. Enzimler aktivasyon enerjisini azaltabilir
Bir reaksiyonun aktivasyon enerjisi, 1 mol bileşikteki tüm molekülleri belirli bir sıcaklıkta enerji limitinin tepe noktasındaki geçiş seviyesine taşımak için gereken kalori cinsinden enerji miktarıdır.
Bir katalizör, yani bir enzim ile bir kimyasal reaksiyon eklenirse, aktivasyon enerjisi düşebilir ve reaksiyon daha hızlı çalışır.
Enzim Yapısı
Enzimler karmaşık 3 Boyutludur. Enzimler, substratlara bağlanmak için özel bir forma sahiptir. Enzimlerin tam formuna haloenzimler denir. Enzimler 3 ana bileşenden oluşur
1. Proteinin Ana Bileşenleri.
Enzimin protein kısmı apoenzim olarak adlandırılır. Apoenzimler veya diğer terimler apoproteinler.
2. Protez Kümeleri
Bu enzim bileşeni, koenzimler ve kofaktörler olmak üzere 2 tipten oluşan bir protein değildir . Çok sıkı bir şekilde bağlanan koenzimler veya kofaktörler, enzimlerle kovalent bağlarla bile bağlanır.
Koenzimler
Koenzimler genellikle kosubstratlar veya ikinci substratlar olarak adlandırılır. Koenzimler düşük moleküler ağırlığa sahiptir. Koenzimler ısınmaya karşı kararlıdır. Koenzimler enzimlere kovalent olmayan bir şekilde bağlanır Koenzimler, küçük molekülleri veya iyonları (özellikle H +) bir enzimden diğerine taşımak için işlev görür, örneğin: NAD. Hatta faaliyetleri koenzimlere ihtiyaç duyan bazı enzimler var olmalıdır. Koenzimler genellikle yapısal değişikliklere uğramış B kompleks vitaminleridir. Bazı koenzim örnekleri: tiamin pirofosfat, flavin adenin dinokleat, Nikotinamid adenin dinükleotodu, Piridoksal fosfat ve koenzim A.
Ayrıca şunu okuyun: Matematiksel Tümevarım: Maddi Kavramlar, Örnek Sorular ve TartışmaKofaktörler
Kofaktörler, aktif bölgenin yapısını değiştirmek için işlev görür ve / veya substratın aktif bölgeye bağlanması için gereklidir. Ko-faktör örnekleri: küçük moleküller veya iyonlar olabilir: Fe ++, Cu ++, Zn ++, Mg ++, Mn, K, Ni, Mo, ve Se.
3. Enzimin aktif tarafı (aktif bölge)
Bu taraf enzimin substrata bağlanan kısmıdır, bu alan çok spesifiktir çünkü sadece uygun substrat bu tarafa bağlanabilir veya bağlanabilir. Enzimler, küresel yapıya sahip proteinlerdir. Enzimin dalgalı yapısı, aktif bölge olarak bilinen bir alanın var olmasına neden olur.
ENZİMLER NASIL ÇALIŞIR
Enzimlerin kimyasal reaksiyonları hızlandırmada çalışma şekli, substrat ile etkileşime girmektir, ardından substrat bir ürüne dönüştürülür. Bir ürün oluşursa, enzim substrattan kaçabilir.
Bunun nedeni, enzimin substrat ile reaksiyona girememesidir. Enzimlerin nasıl çalıştığını açıklayan iki teori vardır: Kilit Teorisi ve İndüksiyon Teorisi.
Asma Kilit Teorisi
Bu teorinin kurucusu 1894'te Emil Fischer idi. Enzimler, enzimin aktif bölgesi ile aynı şekle (spesifik) sahip bir substrata bağlanmayacaktır. Yani, yalnızca belirli bir şekle sahip substratlar enzimle ilgili olabilir.
Enzimler anahtarlar olarak ve alt tabaka kilitler olarak gösterilmiştir. çünkü kilit ve anahtar, açabilmek için aynı tarafa sahip olacak veya tersi olacaktır.
Bu teorinin zayıflığı, enzim reaksiyonunun anahtarlama noktasında enzimin stabilitesini açıklayamamasıdır. İkinci teori, tümevarım teorisidir
Tümevarım Teorisi
1958'de Daniel Koshland bu teoriyi kullanan kişiydi, enzimlerin esnek bir aktif yanı var. Yalnızca aynı spesifik bağlanma noktalarına sahip olan substrat, enzimin aktif tarafının oturmasını sağlar (bir substrat gibi form).
Tümevarım indüksiyon teorisi, kilitler ve anahtarlar teorisinin eksikliklerine cevap verebilecek şeydir. Bu nedenle, bu teori en çok araştırmacılar tarafından enzimlerin nasıl çalıştığını açıklayabilmek için kabul edilmektedir.
Bu, enzimlerin doğası, yapısı ve işleyişinin bir açıklamasıdır. Umarım hepimize fikir katar.